La quinasa SteC de Salmonella tiene como diana la MAP quinasa MEK para regular el citoesqueleto de actina del hospedador.

Resumen (abstract PubMed)

Tras la entrada en la célula huésped, *Salmonella* se replica en compartimentos delimitados por membrana, que acumulan una densa red de F-actina a través de la actividad quinasa del efector SteC del sistema de secreción de tipo III SPI-2 de *Salmonella*. Encontramos que SteC promueve la reorganización del citoesqueleto de actina mediante la activación de una vía de señalización que involucra las MAP quinasas MEK y ERK, la quinasa de la cadena ligera de miosina (MLCK) y la Miosina IIB. En concreto, SteC fosforila MEK directamente en la serina 200 (S200), un sitio de fosforilación no estudiado previamente. Se predice que la fosforilación de S200 desplaza una hélice reguladora negativa, provocando la autofosforilación en los residuos activadores conocidos de MEK, S218 y S222. En apoyo de esto, la sustitución de S200 por alanina impidió la fosforilación en S218 y S222, y las mutaciones fosfomiméticas de S200 estimularon la fosforilación de dichos residuos. Tanto las cepas con deleción de *steC* como las cepas con mutaciones deficientes en la actividad quinasa mostraron una replicación aumentada en las células infectadas, lo que sugiere que SteC manipula el citoesqueleto de actina para restringir el crecimiento bacteriano, regulando así la virulencia.